Lasso-Peptid fängt gefährliche Bakterien ein
Forscher der Princeton University wenden Cloacaenodin bei Resistenzen gegen Antibiotika an
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Künstlerische Darstellung der hochgefährlichen Enterobacter-Bakterien (Illustration: cdc.gov) |
Ann Arbor (pte001/08.02.2023/06:00)
Mit dem Lasso-Peptid Cloacaenodin haben Forscher der Ingenieursschule der Princeton University Bakterien abgetötet, die gegen gewöhnlich eingesetzte Antibiotika resistent sind. Lasso-Peptide sind Moleküle aus bis zu 21 Aminosäuren, die in einer langen Kette angeordnet sind und wie ein Lasso aussehen. Das Peptid wird auch auf natürlichem Weg von Darmbakterien hergestellt. Es greift rivalisierende Bakterien an und ist laut Forschungsleiter A. James Link ein potenter Killer. Die Experten könnten es zudem zur Bekämpfung von Infektionen nutzen, die mit den heutigen Medikamenten nicht behandelbar sind.
Zellfunktionen werden abgeschaltet
Wird das Peptid freigesetzt, hängt es sich in die RNA-produzierenden Enzyme einer Zielzelle ein und schaltet dort grundlegende Zellfunktionen ab. Es zielt auf eine besonders furchterregende Gruppe von Krankheitserregern der Gattung Enterobacter ab, die das für Gesundheitskontrolle und Krankheitsprävention zuständige Center for Disease Control and Prevention als Haupttreiber einer sich beschleunigenden globalen Krise identifiziert hat: Bakterielle Infektionen, die zunehmend nicht auf herkömmliche Antibiotika ansprechen.
"Dieses Peptid tötet nicht nur alte Enterobacter-Stämme, sondern auch mutierte, die von Patienten im Krankenhaus stammen und arzneimittelresistent sind", sagt Link. Cloacaenodin sei einzigartig, schwärmt er, weil es klinisch relevante arzneimittelresistente Stämme vernichten kann, was es zu einem vielversprechenden Thema für die Entwicklung von neuen Antibiotika macht. Die Entdeckung schürt auch die Hoffnung, dass die synthetische Biologie weitere antimikrobielle Verbindungen mit starkem Potenzial für die Arzneimittelentwicklung finden wird, um die wachsende Superbug-Krise zu bewältigen.
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